ミオグロビン 化学特性,用途語,生産方法
解説
ミオグロビン，ヘムタンパク質の一種．酸素分子と可逆的に結合する．潜水ほ乳動物，鳥類の筋肉中に豊富に存在する．分子量は種によって異なるが1.6×104～1.8×104，153個のアミノ酸残基からなる1本のポリペプチド鎖と1分子のヘムからなり．ミオグロビン1分子は酸素1分子と結合する．酸素の結合する部位はヘム鉄である．酸素親和性はヘモグロビンより高いが，ヘモグロビンにみられるヘム間相互作用(ボーア効果)はない．酸素を血流中のヘモグロビンから受け取り，筋肉組織内での貯蔵あるいは運搬の役割を果たす．マッコウクジラから得られたものはアミノ酸配列順序，およびX線回折法により，立体構造まで決定されている．立体構造はヘモグロビンのβ鎖にきわめてよく似ているが，ヘモグロビンの構成要素ではない．
生物学のな役割
酸素の結合する部位はヘム鉄である．酸素親和性はヘモグロビンより高いが，ヘモグロビンにみられるヘム間相互作用(ボーア効果)はない．酸素を血流中のヘモグロビンから受け取り，筋肉組織内での貯蔵あるいは運搬の役割を果たす．マッコウクジラから得られたものはアミノ酸配列順序，およびX線回折法により，立体構造まで決定されている．立体構造はヘモグロビンのβ鎖にきわめてよく似ているが，ヘモグロビンの構成要素ではない．
説明
myoglobin facilitates the oxygen use and storage in the muscles; and cytochromes
transport electrons. Iron is also an integral part of enzymes in various tissues. The average 70-kg adult body contains around 4200 mg of iron ions. The majority (65%) can be found as haemoglobin or myoglobin, which
is classified as the functional iron .
Myoglobin consists of a monomeric protein chain containing one protoporphyrin group as the functional
unit.Within myoglobin, the iron centre is coordinated by the four nitrogen groups of the porphyrin in addition
to the coordination of a fifth nitrogen centre from a histidine (His) group. The functional unit containing the
Fe(II) centre is called a haeme group and is a square-based pyramidal complex. During the oxygen binding
mechanism, O
2 will enter trans to the His group to give an octahedrally coordinated iron species.
使用
Myoglobin from human heart has been used as a negative control in monitoring isoAsp formation during storage. It has also been used as an antigen in the study to identify self-antigens recognized by serum autoantibodies from unimmunized mice strains.
定義
A protein-iron-porphyrin moleculesimilar to hemoglobin. The chief difference isthat myoglobin complexes one heme group permolecule, whereas hemoglobin complexes fourheme groups.
一般的な説明
Myoglobin?is a heme-related, low-molecular-weight protein. It is mainly found in cardiac and skeletal muscle.
ミオグロビン 上流と下流の製品情報
原材料
準備製品