血红蛋白（Hb）是主要存在于脊椎动物的红细胞中的一种携氧蛋白质，具有运输氧和CO2的功能。酵母、草履虫、许多无脊椎动物也有血红蛋白。1945年中国科学家王应睐和英国科学家D.基林从豆科植物的根瘤中分离出了豆血红蛋白。
1 血红蛋白的分子结构
血红蛋白是一种由血红素和珠蛋白组成的结合蛋白。珠蛋白肽链有两种，一种是α链，由141个氨基酸构成；另一种是非α链（β链、γ链及δ链），各有146个氨基酸。各种肽链有固定的氨基酸排列顺序，不同血红蛋白的珠蛋白肽链组成不同。每条肽链和一个血红素连接，构成一个血红蛋白亚基。人类血红蛋白是由4个亚基构成的四聚体。
一级结构成人的血红蛋白主要由2条α链和2条β链组成，含有2个α亚基和2个β亚基，分别用α1、α2、β1、β2表示。血红蛋白的分子量为64 000，每个亚基的分子量为16 000。每个亚基结构的中间都有一个疏水局部，可结合1个血红素辅基。血红素是一个由原卟啉分子与一个铁原子结合的化合物，又称铁卟啉，每个血红素又由4个吡咯基组成一个环，其中心为一个Fe2+。血红素基团中心的Fe2+可与氧结合，使血红蛋白成为氧合血红蛋白（HbO2）。每个亚基可结合1个血红素并携带1分子氧，因此1分子血红蛋白共结合4分子氧。
2 高级结构
血红蛋白分子中四条链各自折叠卷曲形成一级结构，再通过分子表面的一些次级键（主要是盐键和氢键）的结合而联系在一起，互相凹凸相嵌排列，形成一个四聚体的功能单位。α链和β链的一级结构差别较大，但它们的三级结构却大致相同，并和肌红蛋白相似，这反映它们在主要功能上也具有相似性，即都能进行可逆的氧合作用。但是血红蛋白物在进行氧合作用时表现出别构现象。
别构现象是指当某些蛋白质表现其功能时，其构象会发生改变，从而改变了整个分子的性质。例如，血红蛋白的四聚体具有稳定的结构，但与氧的亲合能力很弱。当氧和血红蛋白中一个亚基血红素铁结合后，就会引起该亚基的构象发生改变，这个亚基构象的改变又会引起另外三个亚基相继发生变化。整个血红蛋白构象的改变，会使所有亚基血红素铁原子的位置都变得适于与氧结合，血红蛋白与氧结合的速度大大加快。
血红蛋白的整个结构要比肌红蛋白复杂得多，因此表现出肌红蛋白所没有的功能，如除运输氧外，还能运输H+和CO2。此外，血红蛋白与氧的结合受到环境中其他物质的调节，如H+和CO2，以及有机磷酸化合物的调节。
3 血红蛋白病
血红蛋白合成异常引起的疾病称为血红蛋白病。可分为异常血红蛋白病和地中海贫血两大类，都是以珠蛋白结构异常为特征，由珠蛋白基因突变或缺陷所致。这种蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为分子病，其病因为基因突变所致。全世界至少有1.5亿人携带血红蛋白病基因，主要分布于非洲、地中海地区和东南亚人群中，我国南方为高发区。
镰状细胞贫血义称血红蛋白（HbS）病，是最严重的一种血红蛋白病。属常染色体隐性遗传，主要见于非洲和非裔黑人。因β珠蛋白基因第6位遗传密码的碱基以胸腺嘧啶替换了腺嘌呤（GAG→GTG），使β链N端的第6位氨基酸由谷氨酸变成缬氨酸，形成HbS。从三级结构看，由于第6位氨基酸位于分子表面，而缬氨酸是疏水性氨基酸，使得伸出HbS分子表面的缬氨酸形成了一个“黏性”突起（疏水接触点），与另一个HbS分子β链EF角上的“互补口袋”借疏水作用聚合成螺旋形多聚体而沉淀。电镜下沉淀由长柱形螺旋纤维束组成，每根纤维是一个14股HbS链的超螺旋。HbS的溶解度很低，易析出结晶并形成凝胶化的棒状结构压迫细胞膜，使红细胞扭曲成镰刀形（镰变）。
纯合子（HbS/HbS）的镰状细胞不像正常红细胞那样平滑而有弹性，细胞膜傴硬，脆性增高，变形能力降低，通过毛细l血管时易破裂而发生溶血性贫血。同时，镰状细胞使血液黏度增加，导致血流缓慢，细胞易在毛细血管中凝聚引起血管阻塞，造成组织缺氧甚至坏死，影响器官的正常功能，产生巨痛，病情急剧恶化可致死。杂合子（HbA/HbS）一般无临床症状，高海拔（3000 m以上）或极度缺氧条件下才具有镰状细胞特征，另外具有杂合子优势，有高度的抗疟力。
地中海贫血又称海洋性贫血，是由于珠蛋白基因缺失或突变造成某种珠蛋白链合成减少或缺乏，导致珠蛋白链比例失衡所引起的一种遗传性溶血性贫血。正常血红蛋白合成减少，珠蛋白链在红细胞内聚集沉淀，造成红细胞僵硬和膜损伤，引起溶血性贫血。临床上以α和β地中海贫血最常见。地中海贫血为世界性分布，多见于地中海区域、中东地区、印度以及东南亚，我国则以广东、广西、海南等省高发，北方少见。
来源：人教版高中生物学新教材必修教师用书