重组链球菌蛋白质G

蛋白质G存在于细菌细胞壁中。它在C组和G组链球菌的表面表达，并与免疫球蛋白G (IgG)的Fc区结合。蛋白质G与人类、小鼠和大鼠体内发现的所有类型的IgG结合。它还能与许多来自豚鼠、兔子、山羊、奶牛、绵羊和马的igg结合。蛋白G比葡萄球菌蛋白A能结合更多的IgG亚型。 蛋白质G的一些最重要的应用包括单克隆抗体的纯化，免疫复合物的分离，以及从血清中分离、纯化、去除IgG。
蛋白G偶联物常被用作亲和吸附剂，用于从血清、杂交瘤腹水、组织培养上清液和其他生物液体中纯化免疫球蛋白(抗体)和免疫球蛋白亚型。 除了Fc受体外，完整的蛋白G还具有膜扩张区和特异性结合白蛋白的结合位点以及免疫球蛋白的Fab区。从重组蛋白G中去除白蛋白和细胞表面结合域，以确保最大的特异性IgG结合能力。

建议用无菌水重新配制成最终浓度为10 mg/ml。避免多次冻融循环和频繁的温度变化。
应避免使用强酸、强碱、强氧化剂和高浓度有机溶剂，以防止变性。