抗体结构
抗体也称为免疫球蛋白(Ig)，是B细胞产生的大型Y型糖蛋白，作为主要免疫防御。抗体特异性结合称为抗原的独特病原体分子。
抗体以有四条多肽组成的Y型单元的一个或多个拷贝存在(图1)。每个Y单元包含两个相同的重链(H)和两个相同的轻链(L)；重链和轻链的序列和长度不同。Y型的顶部包含可变区(V)，也称为片段抗原结合(F(ab))区。该区域与抗原的特定部分（称为表位）紧密结合。
抗体碱基由恒定结构域(C)组成，并形成Fc片段(Fragment Crystallization Region)。该区域对于免疫反应期间抗体的功能至关重要。
图1:抗体结构。Y型抗体通过柔性铰链区链接在中间。抗原结合发生在可变域(V)，由免疫球蛋白重链(H)和轻链(L)组成。抗体的碱基包括恒定结构域(C)。VH为重链可变结构域，VL为轻链可变结构域，CH为重联恒定结构域，CL为轻链恒定结构域。
F(ab)和Fc片段
Y型的抗体可以被胃蛋白酶切割成三个片段：两个F(ab)区和一个Fc区。F(ab)区包含与同源（特异性）抗原结合的可变结构域。Fc片段为淋巴细胞和二抗表面上的内源性Fc受体提供结合位点。此外，染料和酶可以与抗体的Fc部分共价连接，以实现实验可视化。
重链
重链的类型定义了抗体的总体类别或亚型。哺乳动物Ig重链有五种类型，用希腊字母表示：α、δ、ε、γ和μ。这些链分别存在于IgA、IgD、IgE、IgG和IgM抗体中。重链的大小和成分不同，α和γ含有大约450个氨基酸，而μ和ε含有大约550个氨基酸。
每条重链都有两个区域：恒定区(CH)和可变区(VH)。恒定区在所有相同同种型抗体中是相同的，但在不同同种型抗体中是不同的。重链γ、α和δ具有由三个串联Ig结构域(CH1,CH2,CH3)组成的恒定区和用于增加灵活性的铰链区。重链μ和ε具有由四个免疫球蛋白结构域组成的恒定区。重链的可变区(VH)根据产生它的B细胞而有所不同，但对于单个B细胞或B细胞克隆产生的所有抗体来说是相同的。每条重链的可变区长约110个氨基酸，由单个Ig结构域组成。
轻链
哺乳动物只有两种类型的轻链，即lambda(λ)和kappa(κ)，它们的多肽序列差异很小。轻链具有两个连续的结构域：恒定结构域(CL)和可变结构域(VL)。轻链的大约长度为211-217个氨基酸。每个抗体都包含两条始终相同的轻链。其他类型的轻链，例如iota(ι)链，存在于软骨鱼和硬骨动物等低等脊椎动物中。
抗体亚型
在哺乳动物中，抗体分为物种亚型IgA、IgD、IgE、IgG和IgM。每种亚型都有独特的结构，如图2所示。亚型根据数量和重链类型而变化。它们的生物学特性，功能位置和处理不同抗原的能力也有所不同(表1)。
图2:抗体结构和亚型。
表1:不同抗体同种型的结构和功能。
抗原-抗体相互作用：抗体如何以及在何处结合
F(ab)抗体区域包含称为互补位的抗原结合位点。互补位与抗原的特定部分（称为表位）结合，表位是抗原的一小部分，有时只有几个氨基酸长（图3）。
互补位和表位通过互补的形状和分子间相互作用（例如范德华力、氢键、静电和疏水相互作用）结合在一起；这些力的强度决定了抗体的亲和力。
图3:抗原-抗体相互作用的示意图。
参考文献
1. Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al. Molecular Biology of the Cell. 4th edition. New York: Garland Science; 2002. Chapter 24, The Adaptive Immune System. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26830/
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