连翘脂素来源与活性

Spectrochim Acta A Mol Biomol Spectrosc.2012年1月;85(1):120-6.

基于光谱和分子对接的磷脂素与人血清白蛋白之间的相互作用。[Pubmed：22000638]

方法与结果：
本文采用荧光、圆二色性（CD）、紫外-可见光谱和分子对接方法研究了生理条件下人血清白蛋白（HSA）与Phillygenin的相互作用。Stern-Volmer分析表明，Phillygenin对HSA的荧光猝灭是由静态机制引起的，在300、305和310K时结合常数分别为1.71×10（5）、1.61×10（5）和1.47×10（4）。紫外-可见光谱结果表明，在Phillygenin存在下，蛋白质的二级结构发生了变化。CD光谱显示，Phillygenin改变了HSA构象，α螺旋显著减少，β折叠和无规螺旋结构增加，表明部分蛋白质去折叠。经计算，供体（HSA）和受体（Phillygenin）之间的距离为3.52nm，同步荧光光谱结果表明，Phillygenin与HSA的结合可以诱导HSA的构象变化。分子对接实验发现，Phillygenin在疏水口袋的IIIA结构域与HSA结合，并具有氢键相互作用。离子键分别与Phillygenin的O（4）、O（5）和O（6）与ASN109、ARG186和LEU115的氮形成。氢键在 O （2） 和 SER419 之间形成。在铜（II）、铁（III）和醇存在下，Phillygenin对HSA的表观缔合常数K（A）和结合位点数均在88.84-91.97%和16.09-18.85%范围内降低。
结论：
鉴于所提供的证据，有望丰富我们对 Phillygenin 与重要血浆蛋白 HSA 相互作用动力学的认识，并有望为新启发药物的设计提供重要信息。